МУНИЦИПАЛЬНОЕ АВТОНОМНОЕ ОБЩЕОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ СРЕДНЯЯ ОБЩЕОБРАЗОВАТЕЛЬНАЯ ШКОЛА №3

ЛИЗОЦИМ — Большая Медицинская Энциклопедия

ЛИЗОЦИМ (КФ 3.2.11.17) — фермент, катализирующий гидролиз бета(1—>4)-гликозидной связи между N-ацетилмурамовой кислотой и N-ацетилглюкозамином в молекуле пептидогликана клеточной стенки бактерий (особенно грамположительных), чем вызывает их растворение (лизис) и гибель, создавая тем самым антибактериальный барьер в организме. Лизоцим находится в слезной жидкости, слизистых оболочках дыхательных путей и кишечника, мокроте, коже, молоке, почках, хряще, печени, сердце, семенной жидкости и сыворотке крови человека. В медицинской практике Лизоцим применяют в качестве антисептического средства. Определение активности Лизоцима в биологических жидкостях используют в диагностических целях, в частности для диагностики лейкемии, нек-рых заболеваний почек (гломерулонефрита, нефротического синдрома и др.). При злокачественных опухолях мочеполовых органов в моче и в сыворотке крови увеличивается активность Лизоцима, что используется как один из тестов для дифференциальной диагностики этих заболеваний.

Лизоцим применяется также в пищевой промышленности для консервирования нек-рых продуктов питания.

Лизоцим содержится в тканях различных органов и биологических жидкостях подавляющего большинства животных организмов и во многих растениях, а также в нек-рых микроорганизмах.

Впервые он был обнаружен в 1922 г. А. Флемингом в белке куриного яйца. Позже Л. нашли почти во всех тканях и биол, жидкостях человека. У человека наиболее богаты Л. (в г на 1 кг веса) лейкоциты — 10 и слезы — 7, менее богаты слюна — 0,2, молоко — ок. 0,04, плацента — 0,02, плазма крови — 0,01. Из растений в наиболее значительном количестве Л. содержится в репе, хрене, редьке, капусте и нек-рых цветах (напр., в цветах примулы). Л. обнаружен в бактериях (напр., в Вас. subtilis), а также в бактериофагах (см.), с чем, по-видимому, связано их бактерицидное действие.

В СССР первое фундаментальное исследование Л. было проведено 3. В. Ермольевой с группой сотрудников .

В тканях животных Л. локализован в лизосомах (см.). В межклеточное вещество и в биол, жидкости Л. секретируют макрофаги, причем из них выделяется до 80—90% общего количества содержащегося в них Л.

Л. из различных источников несколько отличается по аминокислотному составу. Молекула Л. представляет собой полипептидную цепь, состоящую из 127 —130 аминокислотных остатков. N-концевой аминокислотой в молекуле Л. является лизин (см.), на C-конце цепи находится лейцин (см.). Высокое содержание аргинина (см.) и лизина, преобладание свободных NH₂-групп над COOH-группами придает Л. основной характер: его Изоэлектрическая точка (см.) находится между pH 10,5 и 11,0.

Молекула Л. содержит четыре S-S-связи, свободных SH-групп в лизоциме нет.

Мол. вес (масса) Л., выделенного из различных источников, колеблется в широких пределах. Так, мол. вес (масса) Л. из белка куриного яйца составляет ок. 14 000, репы —25 000, а Л., выделенный из Вас. subtilis, имеет мол. вес (массу) ок. 93 000. Лизоцимы животного происхождения, выделенные из разных источников, имеют мол. вес (массу) ок. 15 000 (от 13 000 до 18 000).

Л. растворим в воде при pH 4,0 — 6,0, довольно стабилен при кислом pH. Так, р-р Л. в 2% р-ре уксусной к-ты выдерживает нагревание до 100° в течение 45 мин., в то время как нейтральные и щелочные р-ры Л. при нагревании быстро теряют ферментативную активность. Л. довольно устойчив к действию протеолитических ферментов, в частности к трипсину и папаину. Пепсин расщепляет Л., но с небольшой скоростью; ионы нек-рых металлов (напр., Mn²⁺) повышают резистентность Л. к протеиназам. Л. теряет активность при блокировании свободных NH₂ групп и COOH-групп, а также алифатических OH-групп. Инактивацию Л. вызывает также связывание амидных гуанидиновых группировок. Установлено, что в проявлении ферментативной активности Л., в частности в образовании ферментсубстратного комплекса, существенную роль играет остаток триптофана. Показано также, что лизоциму для гидролиза гликозидной связи необходимо кооперативное взаимодействие остатка глутаминовой к-ты, занимающей в пептидной цепи фермента положение 35, и остатка аспарагиновой к-ты, находящейся в 52-м положении.

Очищенные препараты Л. получают его адсорбцией на бентонитовой глине с последующей элюцией пиридином или на ионообменных смолах (см. Иониты). Кристаллический Л. может быть получен осаждением 5% NaCl в интервале значений pH от 3,5 до 11,0 (из р-ров Л. в буферных р-рах большой емкости или непосредственно из яичного белка). Форма кристаллов зависит от pH среды. Советскими исследователями Н. А. Черкасовым, Н. А. Кравченко и Е. Д. Каверзневой предложен быстрый метод получения очищенного Л., основанный на его биоспецифической адсорбции хитином.

Специфическая способность Л. растворять бактериальные клетки (обычно Micrococcus lysodeikticus) является основой количественного метода определения активности этого фермента.

Лизоцим как препарат

Для применения в качестве лекарственного препарата Л. получают из белка куриных яиц.

Препарат Л. представляет собой белый аморфный порошок или пористую массу со слабым запахом уксусной к-ты. Он трудно растворим в воде, практически нерастворим в спирте; pH 2% р-ра Л. 3,5—5,0.

Л. как лекарственное средство проявляет антибактериальное (иногда бактериостатическое) действие (см. Бактериолиз), подавляет рост грамположительных микробов, менее чувствительны к нему грамотрицательные бактерии. Он весьма эффективен в комбинации с антибиотиками, особенно пенициллиновой группы, усиливая их действие в десятки раз, Л. обладает заметной противогепариновой активностью.

Применяют Л. при септических состояниях, гнойных процессах, ожогах, травмах, отморожениях, конъюнктивитах, эрозиях роговицы, гайморитах и других заболеваниях, вызванных чувствительными к действию Л. микроорганизмами.

Применяют Л. местно и внутримышечно. Перед применением содержимое флакона с Л. растворяют в 2—3 мл изотонического р-ра натрия хлорида или 0,25% р-ра новокаина.

Внутримышечно вводят по 150 мг 2—3 раза в сутки в течение не менее 7 дней. При необходимости препарат можно вводить в течение 1 месяца.

Местно Л. применяют в глазной практике в виде 0,25% р-ра, к-рый закапывают в больной глаз 3—4 раза в день в течение 3—7 дней. В оториноларингологической практике применяют аэрозоли 0,05% р-ра Л. по 10 мл на сеанс, курс лечения 5 —10 дней.

При лечении ожогов, отморожений и гнойных ран на пораженное место накладывают салфетки, смоченные 0,05% р-ром Л.

Препараты Л. практически нетоксичны, не обладают местнораздражающим действием. Препарат обычно хорошо переносится. При длительном внутримышечном введении следует контролировать свертываемость крови.

Форма выпуска: герметически укупоренные флаконы, содержащие по 50, 100 и 150 мг лизоцима.

Хранение в сухом, защищенном от света месте при температуре не выше 20 градусов.

Библиогр.: Белки, под ред. Г. Нейрата и К. Бейли, пер. с англ., т. 1, с. 13, М., 1956, т. 3, с. 760, М., 1958; Бухарин О. В. и Васильев Н.Б. Лизоцим и его роль в биологии и медицине, Томск, 1974, библиогр.; Ермольева 3. В. и др. Экспериментальное изучение и клиническое применение лизоцима, Антибиотики, т. 8, № 1, с. 39, 1963; Либман Б. Г., Каргаманова К. А. и Ермольева 3. В. Применение лизоцима в медицине, Сов. мед., № 11, с. 34, 1971, библиогр.; Черкасов Н. А., Кравченко Н. А. и Каверзнева Е. Д. О хроматографическом поведении лизоцима на колонке с хитином, Докл. АН СССР, т. 170, № 1, с. 213, 1966.

Л. В. Павлихина; В. К. Лепахин (фарм.).

Лизоцим. Белок, который побеждает инфекцию!

Что такое лизоцим?

Лизоцим был первым из литических ферментов, известных науке. Автором этого открытия в 1922 году стал британский микробиолог Флеминг, причем совершенно случайно. Как-то раз он заболел гриппом и взял из носа часть своей слизи на исследование, чтобы выделить чистую культуру бактерий, спровоцировавших заболевание. Полученную через четыре дня колонию микроорганизмов, он временно назвал «AF coccus». Когда Флеминг был полностью здоров, он решил провести эксперимент и выяснить, действительно ли макрофаги участвуют в формировании приобретенного иммунитета. Учёный добавил свой биоматериал в 3 чашки со штаммами: пневмококков, стафилококков и бактерий «AF coccus». В итоге пришел к выводу, что подавляет рост микроорганизмов не вирус, а фермент, способный лизировать бактерии. Свою находку по совету руководителя Флеминг назвал лизоцимом, а выделенный штамм получил окончательное название – Micrococcus lysodeikticus.

Флеминг в ходе исследований обнаружил присутствие лизоцима в разных органах, тканях и жидких средах, даже в выделениях животных. В последствии предположил, что данный фермент обладает противомикробной активностью в отношении макроорганизмов и не ошибся.

 

Интересные факты о лизоциме

 

В 1965 году Дэвид Чилтон Филлипс открыл трёхмерную структуру лизоцима с помощью рентгеновской кристаллографии, которая и была взята за основу этого класса ферментов.

Лизоцим – каталитический белок, в химическом составе которого присутствуют все 20 аминокислот. Это значит, что для его синтеза в организм человека с пищей должны поступать белки разной природы как растительные, так и животные, ведь именно последние содержат 8 незаменимых. Веганы, полностью исключающие из рациона животный белок, более сильно подвержены вторжению инфекции, так как их естественная защита подорвана отсутствием в тканях и на слизистых, которые имеют прямой контакт с внешней средой, лизоцима.

Подтверждена широкая распространенность этого белка в организме: содержится лизоцим в слюне, слезной жидкости, крови, слизистой носа, пищеварительном тракте, печени, внутренних половых органах и хрящах. Костный мозг так же содержит лизоцим. Максимальная его концентрация отмечена в слюне и секрете молочных желез.

Лизоцим в ротовой полости держится не постоянно. При частом сплевывании слюны происходит его потеря навсегда, может, стоит задуматься о своем здоровье?

 

Принцип действия лизоцима

 

Лизоцим относится к мукопептид-гликогидролазам, имея сродство к определенным химическим связям, способен резать клетку в тех местах, где они присутствуют, лишая защиты. Большинство бактерий без клеточной мембраны являются нежизнеспособными.

Терапевтический эффект лизоцима определяется его противомикробным действием, которое зависит от ферментативной активности белка. Лизоцим частично или полностью лизирует (растворяет) клеточные оболочки тех микробов, у которых они состоят из хитинов, мукопептидов и глюкозаминопептидов, таким образом, исходя из особенностей строения клеточной стенки, более чувствительными к нему оказываются грамположительные бактерии.

 

Лизоцим: применение

 

• Антибактериальное действие лизоцима осуществляется по двум механизмам: ферментативному (гидролиз) и катионному, если у бактерии формируется резистентность (клеточная мембрана видоизменяется), гидролиз становится невозможным и тогда срабатывает второй механизм (молекулы белка встраиваются в клеточную стенку бактерий и образуют в ней поры, лишая микроорганизмы естественной защиты)

• Противовирусное – лизоцим способствует выработки интерферона, участвуя в формировании неспецифического иммунного ответа

• Противогрибковое – лизоцим активен в отношении некоторых дрожжевых грибков, в частности рода Candida, способен подавлять их рост, не вызывая полной гибели. Также повышает эффективность флуконазола и тербинафина

• Противомикробная активность (разрушает биопленки бактерий и грибов)

• Иммуномодулирующее действие (противовоспалительный эффект), как следствие мурамидазной активности белка. Фрагменты разрушенных микробных клеток запускают активацию иммунитета.

 

Лизоцим способен помочь в разных ситуациях: проблемы с кишечником и желудком, обморожения, ожоги, гнойные раны, ангина, отит, блефарокератит аллергической природы.

Лизоцим показан при анемии, пневмонии, стоматите, даже при хроническом гепатите! Что значит «показан»? А то и значит, что для победы над инфекцией естественной концентрации белка в тканях и жидких средах нашего организма недостаточно, требуется его дополнительное поступление из вне.

 

Лизоцим в продуктах. Где он содержится?

 

Для применения в пищевой, косметической и в фармацевтической промышленности используется лизоцим из белка куриных яиц.

Рекордсменом по содержанию данного белка считается сырое козье молоко, только при условии, что животное употребляло натуральный корм и свободно паслось на пастбищах с разнотравьем. А также кисломолочная продукция, изготовленная из качественного молока крупного и мелкого рогатого скота: сыр, кефир, варенец, кумыс, йогурт, айран, творог.

 

На что стоит обратить внимание?

 

При снижении концентрации лизоцима в слюне может происходить учащение инфекционных и воспалительных процессов, что свидетельствует о важной роли лизоцима в местном иммунитете. Недостаток лизоцима во внутренней среде ослабляет защитные силы организма и может стать причиной развития аутоиммунных заболеваний.

 

Как повысить иммунитет с помощью лизоцима?

 

Компания Артлайф предлагает иммуностимулятор нового поколения на основе лизоцима – спрей для ротовой полости «ИммуЛиз Актив». Действие лизоцима в его составе усилено и расширено другими активными компонентами: ультрализатами бактерий и растительными экстрактами. Современные биотехнологии делают продукт уникальным, определяя высокий профиль безопасности и широкий спектр его действия.

 

Слизистые оболочки верхних дыхательных путей и ротовой полости являются воротами для инфекции. Спрей «ИммуЛиз Актив» работает на первой линии защиты, создавая надежный барьер и препятствуя дальнейшему проникновению патогенов внутрь организма. Компоненты спрея оказывают иммуномодулирующее действие, снижая частоту заболеваний верхних дыхательных путей, ускоряют процессы заживления слизистой рта, уменьшая интенсивность воспаления и болезненность. Биотехнологические компоненты в составе «ИммуЛиза» способствуют поддержанию нормофлоры слизистой ротовой полости, повышая естественную защиту от патогенных и условно-патогенных микроорганизмов.

 

Удобная и портативная форма спрея позволит всегда иметь «ИммуЛиз» при себе на случай экстренной защиты от инфекции.

Вернуться к списку публикаций

особенности, назначение, советы по применению в животноводстве АО “Витасоль”

опубликовано: 18 . 12 . 2019

автор: Виталий Шибаршин

Из этой статьи вы узнаете:

Среди белковых катализаторов, которые играют важнейшую роль в формировании иммунитета, нужно выделить фермент лизоцим. В организме его можно обнаружить в слизистой оболочке полости рта, дыхательных путей, конъюнктиве глаз, то есть в тех органах и тканях, которые постоянно подвергаются воздействию микроорганизмов.

Содержится фермент лизоцим в слюне, а также в плевральной жидкости, соке двенадцатиперстной кишки и плазме крови. Препарат лизоцима был выделен в чистом виде из секрета околоушной слюнной железы, тогда же были изучены его свойства и состав. Подробнее о том, что такое фермент лизоцим и каковы способы его применения в животноводстве, мы расскажем в нашей статье.

Что такое фермент лизоцим

Лизоцимы – это белки с низкой молекулярной массой, широко распространенные в мире животных. Они принимают участие в формировании неспецифического иммунного ответа. Фермент лизоцим выполняет функции, которые различны у разных организмов. В любом случае он очень важен и незаменим.

Лизоцим выдерживает кипячение до трех минут, не переваривается трипсином, не боится кислой среды, но нестабилен в щелочной. Фермент активен в достаточном широком диапазоне pH, но вот под воздействием УФ-облучения быстро инактивируется.

Лизоцим – это фермент мукополисахаридазного действия. Его обнаруживают во многих тканях, органах и биологических жидкостях у представителей всех четырех царств живой природы, в том числе и у человека. Лизоцим – это фермент, расщепляющий р-1,4 связи между остатками N-ацетилмурамовой кислоты и 2-ацетамидо-2-дезокси-2-глюкозы в мукополисахаридах или мукопептидах. Он обладает трехмерной структурой, которую ученые смогли полностью расшифровать.

Также в молекуле лизоцима имеется активный центр. Природным субстратом этого фермента считаются клеточные оболочки бактерий. Самым чувствительным к нему является Micrococeus Iysodeikticus, используемый для определения степени активности фермента лизоцима.

Лучше всего удалось изучить лизоцим яичного белка. Его выделили в виде кристаллов и стали применять в качества лекарственного препарата. Молекулярная масса – 14 000, изоэлектрическая точка – 10,5–11,0. Фермент лизоцим не расщепляется трипсином, но переваривается пепсином. Наиболее активен он при pH 5–7, ионной силе – 0,1 и в кислой среде. Однако в щелочных условиях лизоцим быстро теряет свою активность. Оптимальная температура для работы фермента составляет +60 °С, выше этих значений он становится неактивным. В высушенном виде он выдерживает стерилизацию при +160 °С в течение двух часов.

 

Читайте так же: Оценка качества кормов: для чего это необходимо и какими методами это делают

Как, кем и когда был открыт фермент лизоцим

Лизоцим – это первый литический фермент, разрушающий стенки бактерий, который стал известен науке. Открыт он был в 1922 году Александром Флемингом. Этот британский микробиолог обнаружил фермент лизоцим во многих органах, тканях, жидкостях и выделениях животных. Также он предположил, что это вещество эффективно защищает макроорганизмы от воздействия бактерий. 

Интересен тот факт, что это открытие было сделано Флемингом практически на десять лет раньше его самого известного научного достижения – обнаружения и расшифровки пенициллиновой структуры (вместе с Х. У. Флори и Э. Б. Чейном). Впервые сообщения о том, что бактерии могут синтезировать бактериолитические ферменты, появились в 50-х годах XX века. Сейчас эта способность обнаружена у всех известных бактерий.

Итак, в чистом виде фермент лизоцим получил Александр Флеминг в 1922 году.

С 1965 года ученые начали изучать его влияние на продуктивность сельскохозяйственных животных.

С 1975 года в СССР начинают использовать в животноводстве яичный кристаллический, а затем и микробиологический лизоцим ГЗХ.

 

Читайте так же: Анализ кормов: для чего нужен и как проводится

Фермент лизоцим: механизм действия

Терапевтический эффект лизоцима основан на антимикробном действии, которое зависит от ферментативной активности этого белка. Фермент частично или полностью расщепляет клеточные оболочки тех микробов, у которых они состоят из хитинов, мукопептидов и глюкозаминопептидов. Среди грамотрицательных и грамположительных микроорганизмов более чувствительными к лизоциму являются вторые. 

Разница воздействия объясняется тем, что химический состав оболочек этих групп бактерий различен. В основном фермент лизоцим воздействует на сапрофиты, хотя есть ряд патогенных штаммов (бацилл, вибрионов, кокков), на которые он тоже оказывает влияние. Обработка бактериальной клетки данным ферментом приводит к тому, что в клеточных оболочках образуется большое количество отверстий, а внутри наблюдается дезорганизация структурных компонентов.

В тканях макроорганизма фермент лизоцим стимулирует выработку интерферона, благодаря чему замедляется репродукция вирусных частиц. К тому же он активирует ряд бактериальных токсинов.

Усиление антимикробного эффекта фермента лизоцима наблюдается при его комбинации с антибактериальными препаратами, в особенности со стрептомицином. Поэтому и были созданы комплексные лекарственные средства, содержащие оба эти компонента (к примеру, лизоцим+метициллин оказывает сильное воздействие на золотистый стафилококк).

Также фермент лизоцим оказывает обезболивающий эффект и стимулирует регенерацию клеток и тканей.

Лекарственные средства, содержащие фермент лизоцим, эффективны при местном и внутримышечном применении.

В секрете околоушной слюнной железы лизоцим содержится в концентрации 0,5 мг/100 мл. В смешанной слюне фермента намного больше, чем в плазме крови и других тканях.

Роль фермента лизоцима в организме заключается не только в его антибактериальном эффекте. Он также принимает участие в регенеративных процессах, становлении иммунитета, заживлении повреждений слизистой ротовой полости.

Итак, подводя небольшой итог, можно сказать, что лизоцим относится к группе ферментов бактериолитического действия. Если говорить более простым языком, то он может растворять некоторые бактерии. Обнаружить этот фермент можно в тех местах организма, которые чаще других соприкасаются с окружающей средой. К таким участкам относится слизистая ЖКТ, грудное молоко, секрет слюнных желез, слезная жидкость и так далее. Самое большое количество этого фермента находится в слюне.

Читайте так же: Витамин В12 для животных: его значение и способы введения в организм

Польза препаратов с ферментом лизоцимом для животных

Количество фермента лизоцима в организме высокопродуктивных сельскохозяйственных животных ниже, чем у обычных, а потому их иммунная защита ослаблена. Нормальный или слегка увеличенный уровень данного фермента в крови благоприятно сказывается на устойчивости животных к патогенным микроорганизмам.

Для устранения дефицита фермента лизоцима были созданы препараты, содержащие мультиэнзимный комплекс лизоцимов. В этих средствах также присутствуют компоненты, разрушающие стенки грамотрицательных бактериальных клеток. Такие препараты позволяют с успехом бороться с возбудителями энтеритов, экземы, маститов и других инфекций.

Основы применения фермента лизоцима для коров

Чтобы подготовить организм коров к лактации, препарат фермента лизоцима вводят в питание животных в завершающую фазу сухостойного периода. Таким образом осуществляют профилактику инфекционных болезней вымени, улучшают клеточную регенерацию.

Высокая концентрация фермента лизоцима в слизистых уменьшает заболеваемость животных эндометритами и сокращает их восстановительный период после отела.

В результате введения в пищу коров препаратов фермента лизоцима молозиво становится более качественным. Это приводит к повышению жизнеспособности телят и снижению их заболеваемости. Высокая концентрация фермента в коровьей слюне является защитным барьером, имеющим огромное значение при облизывании теленка матерью.

Под влиянием лизоцима кожа теленка приобретает бактериолитические свойства, а значит, его жизнеспособность повышается. При добавлении фермента лизоцима в корм, его концентрация в крови телят повышается до 35–40 мкг/мл, благодаря чему активизируется иммунная система и увеличиваются привесы. В результате увеличения количества лизоцима в организме обеспечивается высокая бактерицидность всего организма.

Важнейший источник фермента – это молозиво коровы, лизоцим в нем содержится в концентрации 13-14 мкг/мл. В молоке его намного меньше, всего 0,5–2,0 мкг/мл. Обнаружено, что активность фермента лизоцима в крови новорожденных телят увеличивается практически в три раза на 2–10 дни. В этот период она достигает 15–17 мкг/мл. Если у теленка имеется какая-либо патология, то активность фермента возрастает лишь в 1,5-2 раза.

В результате ряда исследований, направленных на изучение иммунологической неспецифической устойчивости новорожденных телят, ученые установили, что умершие животные от острых заболеваний ЖКТ имели невысокий уровень фермента лизоцима в плазме крови.

Все эти свойства фермента лизоцима, цена которого на рынке обычно зависит от его качества, позволяют применять его как самостоятельное лекарственное средство и как компонент комплексных препаратов (вместе с антибиотиками). Используют его для профилактики и лечения болезней, плохо поддающихся терапии. Основным преимуществом таких средств является то, что бактерии к ним практически не адаптируются. Молоко коров, при употреблении ими лизоцима, не теряет своих качеств и пригодно для питания людей.

Практические рекомендации по применению фермента лизоцима в животноводстве

Фермент лизоцим используется:

• Для сухостойных коров.

Применяется для того, чтобы подготовить организм коровы к отелу, снизить риск осложнений после родов, а также для профилактики маститов.

Способ: фермент лизоцим дают за 1-2 недели перед отелом по 100 г в день. Это количество препарата следует разделить пополам и давать утром и вечером. 

• Для дойных коров.

Используется для лечения и профилактики мастита, повышения качества молока и уменьшения содержания в нем соматических клеток.

Способ: фермент лизоцим дают в течение 1-2 недель по 50 г два раза в день (утром и вечером).

Применяют, чтобы повысить иммунитет новорожденного, снизить количество случаев развития диареи и увеличить привес.

Способ: фермент лизоцим дают телятам вместе с молозивом, молоком или ЗЦМ (если его готовят) по 50–100 г на 20 л жидкости.

Итак, чтобы подготовить организм коровы к лактации, фермент лизоцим начинают ей давать именно за 1-2 недели до отела. Увеличение его количества в слизистых оболочках снижает риск развития эндометритов и укорачивает восстановительный послеродовой период. Добавление лизоцима в корм способствует выделению высококачественного молока, которое снижает заболеваемость телят и повышает их жизнестойкость.

Важнейшее свойство фермента лизоцима – это его способность уменьшать число соматических клеток в коровьем молоке, предупреждать развитие маститов и лечить их. Согласно результатам многих исследований в конце недели употребления этого фермента выздоравливало около 80 % животных, а клинические улучшения отмечались у 100 % коров, что проявлялось увеличением количества молока и повышением его качества.

Такие результаты объясняются тем, что главной причиной развития воспаления молочных желез у коров является их заражение патогенными бактериями: грамотрицательными (S.uberis, E.coli, Klebsiella) и грамположительными (S.aureus и S.agalactiae). Эти виды микроорганизмов вызывают 90 % всех маститов. Бактерии разрушаются под действием фермента лизоцима при его содержании в молоке от 2,5 до 16 мкг/мл. Только вот естественная концентрация фермента в секрете молочных желез едва достигает 0,5–2 мкг/мл. Именно поэтому, чтобы ее повысить, лизоцим дают коровам вместе с кормом.

На третий день подачи коровам корма с лизоцимом содержание фермента в молоке увеличивается до 30 мкг/мл. Такая концентрация приводит к разрушению бактериальных клеток и регенерации пораженных тканей.

Как уже говорилось выше, при добавлении в корм телятам лизоцима у них улучшался иммунитет, наблюдалось уменьшение количества случаев диареи и улучшение аппетита.

В итоге, купить фермент лизоцим и использовать для сельскохозяйственных животных нужно как:

• препарат, стимулирующий иммунные силы организма;
• средство, улучшающее неспецифическую устойчивость телят к инфекциям;
• стимулятор клеточной регенерации и процессов кроветворения;
• противовоспалительный, бактерицидный и ранозаживляющий препарат;
• антитоксическое средство.

Где купить качественные премиксы и добавки

Купить качественные премиксы и кормовые добавки для всех видов животных в России можно у разработчика и производителя – компании «Витасоль». 

«Витасоль» – это надежно! Удобно! Профессионально!

В настоящее время АО «Витасоль» располагает современными производственными мощностями и научным потенциалом, способным удовлетворить потребности любого покупателя, – от человека, содержащего дома кошку или собаку, до крупнейших птицефабрик и животноводческих комплексов. Научные разработки нашей фирмы в области питания животных и птиц многократно отмечены медалями Всероссийского выставочного центра и пользуются повышенным спросом в практическом животноводстве.

Наша продукция способствует:

Улучшению переваривания и усвоения корма.

Повышению плодовитости животных.

Увеличению сохранности молодняка.

Повышению привеса на 10–15 %.

Сокращению расхода корма на единицу продукции на 5–10 %.

Снижению заболеваемости животных.

Увеличению сохранности взрослого поголовья на 4–8 %.

Для получения консультации Вы можете связаться с нами по телефону:
+7(800)-707-28-52.

Лизоцим — описание ингредиента, инструкция по применению, показания и противопоказания

Описание лизоцима

Лизоцим – это антибактериальный фермент белковой природы. Сырьем для его производства являются белки куриных яиц. Вещество относится к пищевым консервантам и обозначается кодом E 1105. 

Лизоцим содержится не только в яйцах кур. Он обнаружен в грудном молоке, слезной жидкости, растительном соке, слизистых оболочках ЖКТ. Фермент обладает выраженной антисептической, бактериолитической, муколитической и противовоспалительной активностью. Именно он обеспечивает антибактериальный эффект слюны.

Фармакологические компании выпускают препарат «Лизоцим». Его основу составляет лизоцим гидрохлорид. 

Состав лизоцима

Лизоцим имеет белковую природу. Он на 87% состоит из триптофана. Кроме того, в состав соединения входят 129 аминокислот, лактаты и хлориды. 

Физико-химические свойства

• Агрегатное состояние – твердое.
• Формы выпуска – порошок, гранулы, пластинки.
• Цвет – белый.
• Вкус – сладкий.
• Запах – слабый уксусный.
• Растворимость в воде – хорошая.
• Растворимость в спиртах – плохая.

Фармакологические свойства

Роль лизоцима в составе биологических жидкостей – бактериальная защита. Фермент расщепляет оболочки бактерий и разрушает их. 

В фармацевтике добавка применяется в качестве антисептика местного действия. Как антисептик она также нашла применение в косметологии. К примеру, ее включают в рецептуры противокариозных зубных паст, гелей, пенок для умывания.

Лизоцим входит в рецептуры препаратов для лечения:

• хронического гепатита;
• обморожений;
• ожогов;
• трофических язв;
• кишечных инфекциях;
• инфекциях мочевыводящих путей;
• заболеваний глаз инфекционной природы;
• некоторых болезней ЛОР-органов;
• гнойно-септических инфекций.

Внимание! Лизоцим применяют в диагностике новообразований мочеполовой системы, лейкемии, нефроза почек.

Пищевые источники

Лизоцим содержится во многих продуктах животного происхождения. Также он обнаружен в некоторой растительной пище. 

Лидером по содержанию фермента является свежее козье молоко. В меньшем, но все еще в большом количестве он присутствует в молоке мелкого и крупного рогатого скота, а также в молочных и кисломолочных изделиях. 

Внимание! Много фермента в яйцах кур, особенно в белке. Именно из него, в основном, выделяют лизоцим в промышленных масштабах.

Из растительных продуктов лидерами по содержанию лизоцима являются редька, примула, капуста, хрен.

Противопоказания и побочные эффекты

Конкретных противопоказаний к приему лизоцима, полученного из качественных яиц, нет. Побочные эффекты могут возникнуть при наличии индивидуальной непереносимости, аллергии. Самые распространенные – рвота, диарея, тошнота. 

Некоторую опасность представляет лизоцим, произведенный из генно-модифицированных яиц. Он способен спровоцировать серьезные аллергические реакции.

Лизоцим – это… Что такое Лизоцим?

Трёхмерная структура лизоцима

Лизоци́м (мурамидаза, англ. lysozyme) — антибактериальный агент, фермент класса гидролаз, разрушающий клеточные стенки бактерий путём гидролиза пептидогликана клеточной стенки бактерий муреина. Главным образом, лизоцим получают из белка куриных яиц^[1]. Также аналогичные ферменты содержатся в организмах животных, в первую очередь, в местах соприкосновения с окружающей средой — в слизистой оболочке желудочно-кишечного тракта, слёзной жидкости, грудном молоке, слюне, слизи носоглотки и т. д. В больших количествах лизоцимы содержатся в слюне, чем объясняются её антибактериальные свойства. В грудном молоке человека концентрация лизоцима весьма высока (около 400 мг/л). Это намного больше, чем в коровьем. При этом концентрация лизоцима в грудном молоке не снижается со временем, через полгода после рождения ребёнка она начинает возрастать.

Лизоцим из белка куриных яиц представляет собой небольшой фермент (14,5 кДа), состоящий из 129 аминокислотных остатков

История

В 1909 г. П. Л. Лащенко^[2] открыл в курином белке протеолитический фермент, который селективно повреждал клеточные стенки, содержащие пептидогликаны. Выделил в чистом виде, описал и дал название «лизоцим» в 1922 Александр Флеминг.^[3]

Трехмерная структура лизоцима впервые была получена Дэвидом Чилтоном Филлипсом (1924—1999) в 1965, когда он получил первую модель с помощью рентгеновской кристаллографии.^[4][5] Структура была публично представлена на лекции Королевского института в 1965.^[6] Лизоцим стал второй белковой структурой и первой ферментной структурой, которая была получена с помощью рентгеновской кристаллографии, и первым ферментом, который содержит полную последовательность всех двадцати стандартных аминокислот.^[7]

Применение

В пищевой промышленности зарегистрирован в качестве пищевой добавки E1105.

В медицине в качестве местного антисептического средства^[8].

Механизм лизиса

Фермент атакует пептидогликаны (в частности, муреин), входящие в состав клеточных стенок бактерий (особенно много его в клеточных стенках грам-положительных бактерий — до 50-80 %). Лизоцим гидролизует (1,4β)-гликозидную связь между N-ацетилмурамовой кислотой и N-ацетилглюкозамином. Пептидогликан при этом связывается с активным центром фермента (в форме кармана), расположенным между двумя его структурными доменами. Сорбционный центр лизоцима представляет 6 карманов (A, B, C, D, E, F), причём в A, C и E может связываться только N-ацетилглюкозамин, а в B, D и F — как N-ацетилглюкозамин, так и N-ацетилмурамовая кислота. Молекула субстрата в активном центре принимает конформацию, близкую к конформации переходного состояния. В соответствии с механизмом Филлипса, лизоцим связывается с гексасахаридом, затем переводит 4-й остаток в цепи в конформацию твист-кресла. В этом напряженном состоянии гликозидная связь между центрами D и E легко разрушается. Ингибитором лизоцима служит, в частности, трисахарид N-ацетилглюкозамина, связывающийся с каталитически неактивными центрами A, B и C и препятствующий связыванию субстрата.

Остатки глутаминовой кислоты (Glu35) и аспарагиновой кислоты (Asp52) критичны для функционирования фермента, причём Asp52 ионизирован, а Glu35 нет. Некоторые авторы полагают, что Glu35 выступает в качестве донора протона при разрыве гликозидной связи субстрата, разрушая связь, а Asp52 выступает в роли нуклеофила, при образовании интермедиата — гликозил-фермента. Затем гликозил-фермент реагирует с молекулой воды, в результате чего фермент возвращается в исходное состояние и образуется продукт гидролиза^[9].

Другие авторы полагают, что реакция протекает через образование карбоксоний-иона, стабилизированного заряженной карбоксильной группой Asp52, в то время как высвобождение спирта катализируется по механизму общего основного катализа незаряженным карбоксилом Glu35.^[10].

Примечания

1. ↑ G. Alderton, W.H. Ward, H.L. Fevold (1945). «ISOLATION OF LYSOZYME FROM EGG WHITE». Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Containing Papers of a Biological Character (157): 43-58.
2. ↑ Laschtschenko P (1909). «Über die keimtötende und entwicklungshemmende Wirkung Hühnereiweiß» (German). Z. Hyg. InfektKrankh. 64: 419–427. DOI:10.1007/BF02216170.
3. ↑ Alexander Fleming (1922). «On a Remarkable Bacteriolytic Element Found in Tissues and Secretions». The Journal of Biological Chemistry (93): 306-317.
4. ↑ Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR. (1965). «Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution». Nature 206 (986): 757–61. DOI:10.1038/206757a0. PMID 5891407.
5. ↑ Johnson LN, Phillips DC. (1965). «Structure of some crystalline lysozyme-inhibitor complexes determined by X-ray analysis at 6 Angstrom resolution». Nature 206 (986): 761–3. DOI:10.1038/206761a0. PMID 5840126.
6. ↑ Johnson, LN (1998). «The early history of lysozme». Nat Struct Mol Biol 5 (11): 942–944. DOI:10.1038/2917. PMID 9808036.
7. ↑ Canfield, RE (1963). «The Amino Acid Sequence of Egg White Lysozyme». J Biol Chem 238 (8): 2698–2707. PMID 14063294.
8. ↑ Местный антисептический препарат Лизобакт® — Публикации
9. ↑ С.Д. Варфоломеев Химическая энзимология. — М.: Издательский центр “Академия”, 2005. — С. 238-239. — ISBN 5-7695-2062-0
10. ↑ Э. Фёршт Структура и механизм действия ферментов. — М.: “Мир”, 1980. — С. 395-396.

Лизоцим

СТАЙЛАБ предлагает тест-системы для анализа лизоцима в вине, сыре и колбасных изделиях методом иммуноферментного анализа.

Лизоцим – это фермент, способный разрушать стенки бактерий. Такие ферменты содержатся в слюне, слизях носоглотки и ЖКТ, слезах, плазме крови, грудном молоке и моче многих животных, в том числе, и человека, а также в курином яйце и яйцах других птиц. Лизоцим является частью иммунной системы и обеспечивает защиту организма. Существует множество вариантов этого фермента, включая мутантные формы. Лизоцим куриного яйца также называют белком Gal d 4.

Лизоцим разрушает стенки грамположительных бактерий, в том числе, кисломолочных. Однако он не влияет на рост грамотрицательных бактерий и дрожжей.

В пищевой промышленности лизоцим используют в качестве консерванта, он зарегистрирован как пищевая добавка E1105. Его также применяют в научных исследованиях и для производства лекарственных средств. Продукты, содержащие лизоцим, могут привести к развитию аллергической реакции у людей, чувствительных к этому белку. К ним относятся все продукты, в состав которых входит яичный белок, яйцо или яичный порошок, а также собственно лизоцим. Помимо выпечки, хлеба, кондитерских изделий, колбас и соусов к ним относятся твердые и полутвердые сыры, а также осветленные вина. Лизоцим в них добавляют, чтобы остановить развитие микроорганизмов.

Предполагается, что лизоцим вызывает не менее 15-35% всех аллергических реакций к куриному яйцу. Это менее сильный аллерген, нежели овальбумин и овомукоид, однако он очень часто встречается в продуктах питания. Как и аллергии к другим белкам яйца, аллергия к лизоциму обычно проявляется в раннем детстве и проходит к школьному возрасту.

Как и другие продукты переработки яиц, лизоцим относится к компонентам, наличие которых, согласно ТР ТС 022/2011, необходимо указывать в составе продукции, если нет возможности гарантировать их отсутствие. В Евросоюзе действуют подобные же законодательные требования. Для определения лизоцима в пищевой продукции, в особенности, в вине и сыре, удобно использовать тест-системы для проведения ИФА. Этот высокочувствительный метод точен, не требует значительных затрат на оборудование и позволяет быстро получить результат.

Литература

1. Infante S, López-Matas MÁ, Carnés J, Fuentes V, Alonso E, Zapatero L. Allergy reaction mediated by Gal d 4 (lysozyme) after the induction of tolerance with egg. Ann Allergy Asthma Immunol. 2014 Oct;113(4):491-2.
2. Carstens C, Deckwart M, Webber-Witt M, Schäfer V, Eichhorn L, Brockow K, Fischer M, Christmann M, Paschke-Kratzin A. Evaluation of the efficiency of enological procedures on lysozyme depletion in wine by an indirect ELISA method. J Agric Food Chem. 2014 Jul 2;62(26):6247-53.
3. Hoffman DR. Immunochemical identification of the allergens in egg white. J Allergy Clin Immunol. 1983 May;71(5):481-6.

Лизоцим — Википедия

Трёхмерная структура лизоцима

Лизоци́м (англ. lysozyme, КФ 3.2.1.17) — антибактериальный агент, фермент класса гидролаз, разрушающий клеточные стенки бактерий путём гидролиза пептидогликана клеточной стенки бактерий муреина. Главным образом, лизоцим получают из белка куриных яиц^[1]. Также аналогичные ферменты содержатся в организмах животных, в первую очередь, в местах соприкосновения с окружающей средой — в слизистой оболочке желудочно-кишечного тракта, слёзной жидкости, грудном молоке, слюне, слизи носоглотки и т. д. В больших количествах лизоцимы содержатся в слюне, чем объясняются её антибактериальные свойства. В грудном молоке человека концентрация лизоцима весьма высока (около 400 мг/л). Это намного больше, чем в коровьем. При этом концентрация лизоцима в грудном молоке не снижается со временем, через полгода после рождения ребёнка она начинает возрастать.

История

В 1909 году Павел Николаевич Лащенков (Томск) открыл в курином белке протеолитический фермент, который селективно повреждал клеточные стенки, содержащие пептидогликаны. Значительно позже, в 1922 году — Александр Флеминг^[2] обнаружил в носовой слизи пациента, страдающего от простуды, вещество, которое может уничтожать некоторые бактерии, такие как Micrococcus lysodeikticus. Он назвал это вещество лизоцим.

После первоначальной эйфории в погоне за антибактериальными веществами оказалось, что лизоцим имеет малое клиническое значение в качестве антибактериального средства, и после открытия пенициллина интерес к лизоциму угас, пока не был выделен и очищен лизоцим из яичного белка курицы (HEWL).

Трёхмерная структура лизоцима впервые была получена Дэвидом Чилтоном Филлипсом (1924—1999) в 1965 году, когда он получил первую модель с помощью рентгеновской кристаллографии^[3][4]. Структура была публично представлена на лекции Королевского института в 1965 году^[5]. Лизоцим стал второй белковой структурой и первой ферментной структурой, которая была получена с помощью рентгеновской кристаллографии, и первым ферментом, который содержит полную последовательность всех двадцати стандартных аминокислот^[6].

HEWL — лизоцим, выделенный из яичного белка курицы

HEWL представляет собой полипептидную цепь (14,3 кДа), содержащую 129 аминокислотных остатков с четырьмя внутримолекулярными дисульфидными мостиками и изоэлектрической точкой вблизи ≈ 11,3; он легко растворим в водной среде.^[7]

Являясь ферментом, HEWL катализирует гидролиз B-1,4 гликозидной связи между N-ацетилмурамовой кислотой и N-ацетилглюкозамином в пептидогликане клеточной стенки бактерий. Исторически сложилось так, что этот белок является одним из наиболее изученных белков в области биохимии. В отличие от большинства белков, лизоцим легко кристаллизуется, и эти кристаллы имеют хорошие преломляющие свойства. Полная первичная структура HEWL впервые была освещена в 1963^[8] , и чуть позднее, в 1965 году, была создана трёхмерная структура HEWL. Расшифровка трёхмерной структуры HEWL и HEWL-субстратного комплекса открыли путь для понимания специфики лизоцима и механизма его каталитической активности.

Исследования по агрегации HEWL стали важны, когда выяснилось, что точечные мутации в человеческом лизоциме (с которым HEWL имеет 60% идентичных последовательностей) коррелировали с наследственным системным амилоидозом^[9].

Это заболевание было симптоматическим, с отложением амилоидных фибрилл человеческого лизоцима (иногда в килограммовых количествах) в почках, желудочно-кишечном тракте, лимфатических узлах, кровеносных сосудах, селезёнке и печени. Лизоцим, пожалуй, единственный фермент, который образует амилоид в естественных условиях.

Лизоцим человека

Человеческий лизоцим является гликозидазой, которая функционирует в качестве антибактериального средства. Человеческий лизоцим (ЕС 3.2.1.17) содержит 130 остатков, принадлежащих к классу С-типа, и широко распространён в различных тканях и жидкостях организма, в том числе печени, суставных хрящах, крови, слюне, слёзной жидкости и молоке^[10]. Он кодируется геном, расположенным на 12-й хромосоме и состоящим из 4 экзонов и 3 интронов.^[11]

Лизоцим гидролизует преимущественно B-1,4 гликозидные связи между N-ацетилмурамовой кислотой и N-ацетилглюкозамином, содержащимися в структуре пептидогликана клеточной стенки некоторых микроорганизмов, особенно грамположительных бактерий, и, следовательно, играет определённую роль в защите хозяина. Фермент заставляет сахар мурамовой кислоты находиться в напряжённой конформации, и при совместном действии двух ключевых остатков — глутаминовой кислоты в положении 35 и аспарагиновой кислоты в положении 52 — гидролизует гликозидные связи.

Лизоцим интенсивно экспрессируется в кроветворных клетках, где он находится в гранулоцитах, моноцитах и макрофагах, а также в их предшественниках в костном мозге. Обычная концентрация лизоцима в плазме составляет от 4 до 13 мг/л, но только следы его можно увидеть в моче здоровых лиц. В случае нормальных субъектов, по меньшей мере, 500 мг лизоцима производятся в день, но время жизни протеина в плазме является очень коротким; 75 % элюируют в течение 1 ч, в основном, через почки^[12]. Сильно повышенные концентрации лизоцима в плазме и моче связаны с целым рядом патологических состояний и мониторятся в течение многих лет, так как являются возможным маркером моноцитарного лейкоза, но в то же время, как в случае больных с миелопролиферативными расстройствами, при нормальной функции почек, производство лизоцима увеличивается до 4 раз.

За последние 30 лет человеческий лизоцим и HEWL были использованы в качестве системы отсчёта для изучения многих аспектов структуры и функции белков, в том числе стабильности белка и механизма его сворачивания. Были установлены шесть природных мутаций в человеческом лизоциме^[13] , и аминокислотные замены (все расположены в B-домена области нативной структуры лизоцима)^[14]. Мутации приводят к появлению нескольких вариантов белка (I56T, F57I, W64R, D67H, T70N и F57I / T70N или W112R / T70N). Все эти варианты, кроме T70N, были связаны с системными амилоидозами с участием почек, печени и селезёнки^[9], в то время как не амилоидогенный вариант T70N является довольно распространённым явлением в нормальной британской популяции.

Применение

В пищевой промышленности зарегистрирован в качестве пищевой добавки E1105 (консервант).

В медицине в качестве местного антисептического средства^[15].

Применение при беременности

1 триместр	2 триместр	3 триместр
Противопоказан, большинство врачей считает приём лекарства в это время нежелательным и опасным.	Разрешён, под врачебным наблюдением.	Приём допустим, но с учётом возможной аллергии. Не перед родами.[16]

Механизм лизиса

Фермент атакует пептидогликаны (в частности, муреин), входящие в состав клеточных стенок бактерий (особенно много его в клеточных стенках грам-положительных бактерий — до 50-80 %). Лизоцим гидролизует β(1→4)-гликозидную связь между N-ацетилмурамовой кислотой и N-ацетилглюкозамином. Пептидогликан при этом связывается с активным центром фермента (в форме кармана), расположенным между двумя его структурными доменами. Сорбционный центр лизоцима представляет 6 карманов (A, B, C, D, E, F), причём в A, C и E может связываться только N-ацетилглюкозамин, а в B, D и F — как N-ацетилглюкозамин, так и N-ацетилмурамовая кислота. Молекула субстрата в активном центре принимает конформацию, близкую к конформации переходного состояния. В соответствии с механизмом Филлипса, лизоцим связывается с гексасахаридом, затем переводит 4-й остаток в цепи в конформацию твист-кресла. В этом напряжённом состоянии гликозидная связь между центрами D и E легко разрушается. Ингибитором лизоцима служит, в частности, трисахарид N-ацетилглюкозамина, связывающийся с каталитически неактивными центрами A, B и C и препятствующий связыванию субстрата.

Остатки глутаминовой кислоты (Glu35) и аспарагиновой кислоты (Asp52) критичны для функционирования фермента, причём Asp52 ионизирован, а Glu35 нет. Некоторые авторы полагают, что Glu35 выступает в качестве донора протона при разрыве гликозидной связи субстрата, разрушая связь, а Asp52 выступает в роли нуклеофила, при образовании интермедиата — гликозил-фермента. Затем гликозил-фермент реагирует с молекулой воды, в результате чего фермент возвращается в исходное состояние и образуется продукт гидролиза^[17].

Другие авторы полагают, что реакция протекает через образование карбоксоний-иона, стабилизированного заряженной карбоксильной группой Asp52, в то время как высвобождение спирта катализируется по механизму общего основного катализа незаряженным карбоксилом Glu35.^[18].

Примечания

1. ↑ G. Alderton, W.H. Ward, H.L. Fevold (1945). «ISOLATION OF LYSOZYME FROM EGG WHITE». Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Containing Papers of a Biological Character (157): 43—58.
2. ↑ Alexander Fleming (1922). «On a Remarkable Bacteriolytic Element Found in Tissues and Secretions». The Journal of Biological Chemistry (93): 306—317.
3. ↑ Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR. (1965). «Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution». Nature 206 (986): 757–61. DOI:10.1038/206757a0. PMID 5891407.
4. ↑ Johnson LN, Phillips DC. (1965). «Structure of some crystalline lysozyme-inhibitor complexes determined by X-ray analysis at 6 Angstrom resolution». Nature 206 (986): 761–3. DOI:10.1038/206761a0. PMID 5840126.
5. ↑ Johnson, LN (1998). «The early history of lysozme». Nat Struct Mol Biol 5 (11): 942–944. DOI:10.1038/2917. PMID 9808036.
6. ↑ Canfield, RE (1963). «The Amino Acid Sequence of Egg White Lysozyme». J Biol Chem 238 (8): 2698–2707. PMID 14063294.
7. ↑ Wetter, L. R., Deutsch, H. F. Immunological studies on egg white proteins IV. Immunochemical and physical studies of lysozyme. // J. Biol. Chem.. — Т. 192. — С. 237–242.
8. ↑ Canfield, R. E. The amino acid sequence of egg white lysozyme // J. Biol. Chem.. — Т. 238. — С. 2698–2707.
9. ↑ ^{1 2} Pepys, M. B., Hawkins, P. N., Booth, D. R., Vigushin, D. M., Tennent, G. A., Soutar, A. K., et al. Human lysozyme gene mutations cause hereditary systemic amyloidosis. // Nature. — Т. 362. — С. 553–557.
10. ↑ Reitamo, S., Klockars, M., Adinolfi, M., Osserman, E. F. Human lysozyme (origin and distribution in health and disease) // Ric. Clin. Lab.. — Т. 8. — С. 211–231.
11. ↑ Peters, C. W., Kruse, U., Pollwein, R., Grzeschik, K. H., Sippel, A. E. The human lysozyme gene. Sequence organization and chromosomal localisation. // Eur. J. Biochem.. — № 182. — С. 507–516.
12. ↑ Hansen, N. E., Karle, H., Andersen, V., Olgaard, K. Lysozyme turnover in man. // J. Clin. Invest.. — Т. 51. — С. 1146–1155.
13. ↑ Pepys, M. B., Hawkins, P. N., Booth, D. R., Vigushin, D. M., Tennent, G. A., Soutar, A. K., et al.  // Nature. — Т. 362. — С. 553–557.
14. ↑ Dumoulin, M., Kumita, J. R., Dobson, C. M. Normal and aberrant biological self-assembly: insights from studies of human lysozyme and its amyloidogenic variants. // Acc. Chem. Res.. — Т. 39. — С. 603–610.
15. ↑ Местный антисептический препарат Лизобакт® — Публикации  (недоступная ссылка — история). Проверено 30 мая 2011. Архивировано 3 октября 2011 года.
16. ↑ Не опасен ли Лизобакт® при беременности при лечении боли в горле? (рус.), Детский сайт Малышам инфо (27 июня 2017). Проверено 29 июня 2017.
17. ↑ С.Д. Варфоломеев. Химическая энзимология. — М.: Издательский центр “Академия”, 2005. — С. 238—239. — ISBN 5-7695-2062-0.
18. ↑ Э. Фёршт. Структура и механизм действия ферментов. — М.: “Мир”, 1980. — С. 395—396. — DOI:577.15/.17^{[Ошибка: Неверный DOI!]}.

Литература

лизоцим | Bioseutica®

Замечательный природный антимикробный и противовирусный фермент. Он был открыт Александром Флемингом в 1921 году, когда капля из носа Флеминга (который лечил простуду во время работы в своей лаборатории) случайно упала в одну из чашек Петри, содержащих микроорганизмы. Заметив реакцию бактерий на жидкость, Флеминг пришел к выводу, что она должна содержать «замечательный бактериолитический элемент», и решил выделить его. В том же году он назвал этот протеин лизоцимом из-за его лизирующего действия и его способности подавлять рост широкого спектра грамположительных бактерий, эффективно разрушая пептидогликановый слой клеточной стенки.Флеминг продолжил изучение различных характеристик лизоцима и в 1922 году выделил фермент из белка куриного яйца. Несколько лет спустя бактерицидная активность лизоцима была широко подтверждена, и после 1930 года в нескольких научных исследованиях сообщалось, что лизоцим можно найти в биологических жидкостях и тканях многих живых организмов.

Мать-природа предоставила белок куриного яйца (альбумин) с очень высоким содержанием лизоцима, чтобы защитить целостность желтка и, таким образом, куриного эмбриона.Вот почему альбумин является предпочтительным сырьем для промышленного производства лизоцима. Широкий ассортимент лизоцимных продуктов Bioseutica может заменить химические антибиотики, например нитраты и сульфиты в продуктах питания, кормах для животных и вине.

Лизоцим, одно из самых мощных природных антибактериальных и противовирусных соединений, известных человеку, уже более трех десятилетий используется в пищевых продуктах и ​​фармацевтических препаратах, поскольку он естественным образом подавляет рост многих вызывающих порчу организмов, увеличивает срок хранения и обеспечивает безопасность пищевых продуктов.Это также повышает иммунитет.

Прекрасная естественная альтернатива синтетическим консервантам для органических, домашних и минимально обработанных пищевых продуктов, лизоцим в конечном итоге помогает остановить множественную лекарственную устойчивость микробов из-за чрезмерного использования антибиотиков, поскольку он может заменить использование химикатов во многих пищевых и фармацевтических целях.

Как природный антимикробный препарат лизоцим является ключевым элементом в борьбе иммунной системы с инфекциями. Этот природный полипептид с молекулярной массой 14,3 кДа содержится в органах и жидкостях организма человека, животных и растений.Лизоцим естественным образом присутствует в материнском молоке, слезах, слюне и даже соке цветной капусты (и может быть выделен из него), но наиболее важным источником, из которого можно извлечь лизоцим в промышленных масштабах, является куриный белок.

Пищевой лизоцим Bioseutica, полученный из белков куриных яиц с использованием новейших технологий, представляет собой чистый белый, совершенно нетоксичный, микрокристаллический порошок без запаха с очень легким сладким вкусом. Яичный белок, из которого он был извлечен, используется для производства мороженого, тортов и других продуктов.

По запросу может быть предоставлен лизоцим из яичного белка свободного выгула.

Bioseutica – единственный производитель лизоцима с запатентованными методами, которые сертифицированы Институтом Пастера Текселла на отсутствие риска для вируса птичьего гриппа. Экологически чистые производственные предприятия Bioseutica, расположенные в Европе и Америке, работают в соответствии с высочайшими мировыми стандартами чистоты без использования каких-либо растворителей, как бы то ни было, наши экстракционные установки используют процесс абсорбции с использованием ионообменной смолы.Наши нефтеперерабатывающие заводы сертифицированы cGMP, ISO 9001: 2000, ISO 14001 и ISO 1801.

Применение лизоцима

С 1970-х годов известная бактерицидная активность и общая альфа-токсичность лизоцима, отдельно или в сочетании с другими синергическими соединениями, используются в качестве отличного консерванта против многих микроорганизмов, портящих пищу.

Лизоцим добавлен в детское питание (для улучшения усвояемости) и в желудочно-кишечные препараты для пожилых людей. Лизоцим используется для ухода за кожей, для лечения и предотвращения прыщей и пролежней, а также в оптических, стоматологических и оральных состояниях.В Японии лизоцим высоко ценится как отпускаемое по рецепту и без рецепта средство для лечения головных болей, простуды и инфекций горла. Сегодня он остается одним из самых надежных и надежных консервантов в Японии для фруктов и овощей, тофу и творога из бобов, морепродуктов и мяса, вин и саке, который естественным образом подавляет рост многих организмов, вызывающих порчу, увеличивает срок годности и безопасность пищевых продуктов. Лизоцим часто может полностью заменить химические вещества. В органических винах он используется для снижения содержания сульфитов, а в последнее время он используется в непастеризованном пиве.

.

лизоцим

лизоцим Идентификаторы Символ LYZ Entrez 4069 HUGO 6740 OMIM 153450 RefSeq NM_000239 UniProt P61626 Прочие данные Номер ЕС 3.2.1.17 Locus Chr. 12 [1] Лизоцим представляет собой фермент 14,4 килодальтон (EC 3.2.1.17), который повреждает стенки бактериальных клеток, катализируя гидролиз 1,4-бета-связей между N-ацетилмурамовой кислотой и остатками N-ацетил-D-глюкозамина в пептидогликане и между Остатки N-ацетил-D-глюкозамина в хитодекстринах. Он богат различными выделениями, такими как слезы, слюна и слизь. Лизоцим также присутствует в цитоплазматических гранулах полиморфноядерных нейтрофилов (PMN).В яичных белках содержится большое количество лизоцима. Рекомендуемые дополнительные знания Физиология Большинство бактерий, пораженных лизоцимом, не являются патогенными. В некоторых случаях лизоцим является основной причиной того, что эти организмы не становятся патогенными. Лизоцим может действовать до некоторой степени как врожденный опсонин или как активно литический фермент. Лизоцим служит неспецифическим врожденным опсонином, связываясь с бактериальной поверхностью, уменьшая отрицательный заряд и облегчая фагоцитоз бактерии до того, как опсонины из приобретенной иммунной системы прибудут на место происшествия. Другими словами, лизоцим облегчает поглощение бактериями фагоцитирующих лейкоцитов. Фермент действует путем атаки пептидогликанов (обнаруженных в стенках клеток бактерий, особенно грамположительных бактерий) и гидролиза гликозидной связи, которая соединяет N -ацетилмурамовую кислоту с четвертым атомом углерода N-ацетилглюкозамина.Он делает это путем связывания с молекулой пептидогликана в сайте связывания внутри заметной щели между двумя его доменами. Это заставляет молекулу субстрата принимать напряженную конформацию, аналогичную конформации переходного состояния. Согласно Phillips-Mechanism лизоцим связывается с гексасахаридом. Затем лизоцим деформирует 4-й сахар в гексасахариде (кольцо D) в конформацию полукресла. В этом напряженном состоянии гликозидная связь легко разрывается. Было обнаружено, что аминокислотные боковые цепи глутаминовой кислоты 35 (Glu35) и аспартата 52 (Asp52) имеют решающее значение для активности этого фермента.Glu35 действует как донор протонов для гликозидной связи, расщепляя связь C-O в субстрате, в то время как Asp52 действует как нуклеофил для образования промежуточного гликозильного фермента. Промежуточный гликозильный фермент затем вступает в реакцию с молекулой воды, давая продукт гидролиза и оставляя фермент неизменным. Для получения дополнительной информации см. Раздел, посвященный гликозидгидролазам. Роль в заболевании Причиной некоторых форм наследственного амилоидоза является мутация гена лизоцима, которая приводит к накоплению лизоцима в нескольких тканях. [1] История Александр Флеминг (1881-1955), открывший пенициллин, описал лизоцим в 1922 году. [2] Его структура была описана Дэвидом Чилтоном Филлипсом (1924-1999) в 1965 году, когда он получил первые 2 ангстрем (200 pm) разрешение изображения. [3] [4] Эта работа привела Филлипса к объяснению того, как ферменты ускоряют химическую реакцию с точки зрения ее физических структур. Оригинальный механизм, предложенный Филлипсом, был недавно переработан. Vocadlo, D. J .; Дэвис, Г. Дж .; Laine, R .; Withers, S. G. Nature 2001, 412 , 835.

.

Структура и функции бактериальных клеток

Структура и функции бактериальных клеток (страница 5)

(В этой главе 10 страниц)

© Кеннет Тодар, доктор философии

Стенка клетки

Ячейка стены бактерии заслуживают особого внимания внимание по нескольким причинам:

1.Они являются важной структурой для жизнеспособности, как описано выше.
2. Они состоят из найдены уникальные компоненты больше нигде в природе.
3. Они одни из самых важные сайты для атака антибиотиками.
4. Они предоставляют лиганды для приверженность и рецептор сайты для наркотиков или вирусов.
5. Они вызывают симптомы болезнь животных.
6. Они предусматривают иммунологическое различие и иммунологические вариации среди штаммов бактерий.

У большинства прокариот жесткая клеточная стенка . Клеточная стенка – важная структура, защищающая клетку. протопласт от механических повреждений и от осмотического разрыва или лизиса .Прокариоты обычно живут в относительно разбавленных средах, так что накопление растворенных веществ внутри цитоплазмы прокариотических клеток значительно превышает Всего концентрация растворенных веществ во внешней среде. Таким образом, осмотический давление против внутренней части плазматической мембраны может быть эквивалентом 10-25 атм.Так как мембрана представляет собой хрупкую пластиковую структуру, ее необходимо сдержанный внешней стеной из пористого жесткого материала с высоким пределом прочности на растяжение прочность. Таким материалом является муреин , распространенный компонент из стенки бактериальных клеток.

Murein – уникальный вид пептидогликан, полимер сшитых дисахаридов (гликанов) короткими цепями из аминокислоты (пептид).Существует много типов пептидогликана. Все бактериальные пептидогликаны содержат N-ацетилмурамовую кислоту, которая является окончательный компонент муреина. Клеточные стенки архей могут быть составлен белков, полисахаридов или пептидогликаноподобных молекул, но никогда они содержат муреин. Эта особенность отличает бактерии из архей.

В грамположительный Бактерии (те, которые сохраняют пурпурный кристаллический фиолетовый краситель при подвергнутый к процедуре окрашивания по Граму) клеточная стенка состоит из нескольких слоев пептидогликана.Бег перпендикулярно листы пептидогликана представляют собой группу молекул, называемых тейхоевыми кислотами которые уникальны для грамположительной клеточной стенки (рис. 14).

Рисунок 14. Строение клеточной стенки грамположительных бактерий. Стена относительно толстый и состоит из многих слоев пептидогликана с вкраплениями тейхоевой кислоты, которые проходят перпендикулярно листы пептидогликана.

В грамотрицательных Бактерии (не удерживающие кристаллический фиолетовый), клеточная стенка является состоит из одного слоя пептидогликан окружена мембранной структурой, называемой внешней мембраной . Наружная мембрана грамотрицательных бактерий неизменно содержит уникальный компонент, липополисахарид ( LPS или эндотоксин ), который токсичен для животных.У грамотрицательных бактерий внешняя мембрана обычно рассматривается как часть клеточной стенки (рис. 15).

Рисунок 15. Строение грамотрицательной клеточной стенки. Стена относительно тонкий и содержит гораздо меньше пептидогликана, чем грамположительная стенка. Также отсутствуют тейхоевые кислоты. Однако грамотрицательная клеточная стенка состоит из внешней мембраны, которая находится вне пептидогликана слой.Наружная мембрана прикреплена к листу пептидогликана с помощью уникальная группа молекул липопротеинов.

В грамположительные Бактерии, клеточная стенка толстая (15–80 нанометров), состоящий из нескольких слоев пептидогликана. В грамотрицательных Бактерии клеточной стенки относительно тонкий (10 нанометров) и состоит из одного слоя пептидогликан окружен внешней мембраной.

Структура пептидогликана и расположение в E. coli является представителем всех Enterobacteriaceae , а также так много Другой Грамотрицательные бактерии. Гликановая основа состоит из чередование молекулы N-ацетилглюкозамина (G) и N-ацетилмурамовой кислоты (M) связано бета-1,4-гликозидной связью.3-углеродный атом N-ацетилмурамовой кислоты (M) является замещенный группой лактилового эфира, полученной из пирувата. Лактиль эфир соединяет гликановый каркас с пептидной боковой цепью, которая содержит L-аланин, (L-ala), D-глутамат (D-glu), диаминопимелиновая кислота (DAP) и D-аланин (D-ala). MurNAc уникален для стенок бактериальных клеток, как и D-глю, ДАП и Д-ала.Субъединица мурамовой кислоты E. coli показана на Рисунок 16 ниже.

Рисунок 16. Структура субъединица мурамовой кислоты пептидогликана Escherichia coli . Это тип муреина, который содержится в большинстве грамотрицательных бактерий. В гликан скелет представляет собой повторяющийся полимер двух аминосахаров, N-ацетилглюкозамина (Г) и N-ацетилмурамовая кислота (М).К N-ацетилмурамовой кислоте присоединяется тетрапептид, состоящий из L-ala-D-glu-DAP-D-ala. б. Сокращенно структура субъединицы мурамовой кислоты. c. Соседние тетрапептидные боковые цепи могут быть связаны друг с другом межпептидной связью между DAP на одной цепи и D-ala с другой. d. Полимерная форма молекулы.

Нити муреина собраны в периплазма из примерно 10 субъединиц мурамовой кислоты.Тогда пряди связано с образованием непрерывной молекулы гликана, охватывающей клетку. Где бы их близость позволяет это, тетрапептидные цепи, которые выступают из в гликановая основа может быть сшита межпептидной связью между свободная аминогруппа на DAP и свободная карбоксильная группа на соседнем D-ala.В сборка пептидогликана на внешней стороне плазматической мембраны происходит опосредованный группой периплазматических ферментов, которые являются трансгликозилазами, транспептидазы и карбоксипептидазы. Механизм действия пенициллина и связанные с бета-лактамные антибиотики должны блокировать транспептидазу и карбоксипептидаза ферменты во время сборки клеточной стенки муреина.Следовательно бета говорят, что лактамные антибиотики «блокируют синтез клеточной стенки» в бактерии.

Гликановая основа пептидогликан молекула может быть расщеплен ферментом под названием лизоцим , который присутствует в животное сыворотка, ткани и секреты, а также в лизосомах фагоцитов.В функция лизоцима – лизировать бактериальные клетки в качестве конститутивной защиты против бактериальные возбудители. Некоторые грамположительные бактерии очень чувствительны к лизоцим и фермент довольно активен при низких концентрациях. Слезный выделения (слезы) могут быть разбавлены 1: 40 000 и сохранят способность лизировать определенные бактериальные клетки.Грамотрицательные бактерии менее уязвимы для атакуют лизоцим, потому что их пептидогликан защищен внешним мембрана. Точное место лизоцимального расщепления – связь бета 1,4. между N-ацетилмурамовая кислота (M) и N-ацетилглюкозамин (G), так что мурамический субъединица кислоты, показанная на рисунке 16 (а), является результатом действия лизоцим на бактериальный пептидогликан.

В грамположительных бактерии многочисленны другой расположение пептидов среди пептидогликанов. Лучше всего изучен Murein из Staphylococcus aureus показано на Рисунке 17 ниже. На месте DAP (в E. coli ) представляет собой диаминовую кислоту, L-лизин (L-lys), а вместо межпептидной связи (в грамотрицательных) представляет собой интерпептид мост аминокислот, которые соединяют свободную аминогруппу лизина со свободной карбокси группа на D-ala соседней тетрапептидной боковой цепи.Это расположение по-видимому обеспечивает более частое перекрестное связывание между соседней стороной тетрапептида цепи. В S. aureus межпептидный мостик представляет собой пептид состоящий 5 молекул глицина (так называемый пентаглициновый мост ). Сборка межпептидного мостика в грамположительном муреине ингибируется бета-лактамные антибиотики таким же образом, как межпептидная связь в Грамотрицательный муреин.Грамположительные бактерии более чувствительны к пенициллин чем грамотрицательные бактерии, потому что пептидогликан не защищен внешней мембраной, и это более распространенная молекула. В Грамположительный бактерии, пептидогликаны могут отличаться по аминокислотам вместо DAP или L-лиз в положении 3 тетрапептида и в точном составе из межпептидный мостик.Не менее восьми различных типов пептидогликан существуют в грамположительных бактериях.

Рисунок 17. Принципиальная схема пептидогликанового листа Staphylococcus aureus . G = N-ацетилглюкозамин; M = N-ацетилмурамовая кислота; L-ala = L-аланин; D-ala = D-аланин; D-глю = D-глутаминовая кислота; L-lys = L-лизин.Это один из видов муреина, найденный в Грамположительные бактерии. По сравнению с пептидогликаном E. coli (Рисунок 7) L-лиз вместо DAP (диаминопимелиновой кислоты) в тетрапептид. Свободная аминогруппа L-lys замещена глицином. пентапептид (гли-гли-гли-гли-гли-), который затем становится межпептидным мостиком формирование связь с карбоксильной группой от D-ala на соседней стороне тетрапептида цепь.Грамположительные пептидогликаны различаются от вида к виду, в основном Что касается аминокислот в третьей позиции тетрапептида боковой цепи и в аминокислотном составе межпептидного мостика.

грамотрицательные бактерии может содержать один мономолекулярный слой муреина в их клеточных стенках, в то время как грамположительные бактерии подумал иметь несколько слоев или «оберток» пептидогликана.Тесно связаны со слоями пептидогликана в грамположительных бактериях составляют группу молекул, называемых тейхоевой кислотой. Кислоты тейхоевые линейные полимеры полиглицерина или полирибита, замещенного фосфатами и некоторыми амино- кислоты и сахара. Полимеры тейхоевой кислоты иногда закрепляются к плазматической мембране (называемой липотейхоевой кислотой, , LTA) по-видимому направленный наружу под прямым углом к ​​слоям пептидогликана.Функции из тейхоевая кислота не известны. Они необходимы для жизнеспособности Грамположительный бактерии в дикой природе. Одна из идей заключается в том, что они предоставляют канал регулярно ориентированный отрицательные заряды для протекания положительно заряженных веществ через в сложная пептидогликановая сеть. Другая теория заключается в том, что тейхойк кислоты каким-то образом участвуют в регулировании и сборке мурамовой кислоты субъединицы на внешней стороне плазматической мембраны.Есть экземпляры, особенно в стрептококках, где тейхоевые кислоты участвуют в прилипание бактерий к тканевым поверхностям.

---

продолжение главы

Предыдущая страница

.

Лизогенная бактерия | определение лизогенной бактерии по Медицинскому словарю

любой прокариотический организм. прил., прил. bacte´rial.

Бактерии – это одноклеточные микроорганизмы, которые отличаются от всех других организмов (эукариот) отсутствием настоящего ядра и органелл, таких как митохондрии, хлоропласты и лизосомы. Их генетический материал состоит из одной петли двухцепочечной ДНК, тогда как генетический материал эукариот состоит из нескольких хромосом, которые представляют собой сложные структуры ДНК и белка.

Бактерии размножаются путем деления клеток примерно каждые 20 минут, что обеспечивает им очень высокую скорость роста и эволюции популяции. Генетический материал может передаваться между бактериями с помощью трех процессов: трансформации (абсорбция «голой» ДНК), трансдукции (передачи вирусом) и конъюгации (передача путем независимой репликации молекул ДНК, называемых плазмидами, которые могут быть вставлены в бактериальную ДНК). Некоторые бактерии также могут образовывать споры, обезвоженные формы, относительно устойчивые к жаре, холоду, недостатку воды, токсичным химическим веществам и радиации.

Большинство бактерий имеют жесткую клеточную стенку за пределами клеточной мембраны, в основном состоящую из плотного слоя пептидогликана, сети полисахаридных цепей с полипептидными поперечными связями. Некоторые противомикробные препараты, пенициллины и цефалоспорины, действуют, препятствуя синтезу пептидогликана.

Бактерии могут иметь любой из трех типов внешней структуры: жгутики (шиповидные локомоторные органеллы), пили (мелкие нитчатые придатки) или капсулу (слой студенистого материала вокруг клетки).Различные типы пилей участвуют в конъюгации и прикреплении бактерий к поверхности слизистой оболочки. Капсула защищает бактерию от фагоцитоза.

Бактериальная структура и морфология. Из Hart and Shears, 1997.

Классификация бактерий. Бактерии подразделяются на две основные группы, грамположительные и грамотрицательные, в зависимости от их реакции на окрашивание по Граму. Другими важными классификационными характеристиками являются морфология и метаболические реакции. Шаровидная бактерия называется кокком.Некоторые виды не всегда полностью разделяются, когда клетки делятся и обычно встречаются парами (см. Диплококк), группами (см. Стафилококк) или цепочками (см. Стрептококк). Палочковидная бактерия называется палочкой. Некоторые виды имеют заостренные концы ( веретенообразных бацилл ) или имеют форму длинных нитей ( нитчатых бацилл ) или спиралей (спирохеты).

В зависимости от потребности в кислороде воздуха бактерии можно разделить на облигатных аэробов, которым требуется кислород; облигатных анаэробов, растущих только при отсутствии кислорода; и факультативных анаэробов, которых адаптируются к любой среде.На основании их роста на определенной среде в аэробных и анаэробных условиях определенные группы делятся на окислителя, – те, которые используют кислород для метаболизма сахаров; ферментеров, ферментеров, которые метаболизируют сахара в отсутствие кислорода; и неутилизаторов, не растут на среде.

Две группы прокариотических организмов иногда не классифицируются как бактерии. Это цианобактерии (сине-зеленые бактерии), которые, как растения, обладают аэробным фотосинтезом; и Mycoplasma, у которых отсутствуют клеточные стенки.

Бактериальная инфекция. Кожа, дыхательные пути и желудочно-кишечный тракт населены множеством бактерий. Эта нормальная флора безвредна или даже полезна, защищая своего хозяина, препятствуя росту вредных бактерий. Условно-патогенная инфекция возникает, когда организм, свойственный одной части тела, проникает в другую часть, где он является патогенным. Часто встречающийся пример – инфекция мочевыводящих путей Escherichia coli или другими кишечными бациллами.

Существует множество механизмов, с помощью которых патогенные бактерии могут передаваться от человека к человеку, включая воздушно-капельную инфекцию, прямой контакт, контакт с животными, передачу насекомыми-переносчиками или косвенную передачу через питьевую воду, молоко, пищу или неодушевленные предметы. Хотя некоторые заболевания, такие как холера и ботулизм, вызываются токсинами, абсорбированными в кишечнике, большинство заболеваний возникает из-за бактерий, которые могут прикрепляться к поверхности слизистой оболочки, размножаться и проникать в ткани. Чтобы быть патогенными, бактерии также должны быть способны противостоять защитным средствам хозяина: бактерицидинам, таким как комплемент и лизоцим в крови, а также фагоцитозу и последующему внутриклеточному разрушению лейкоцитами.

Бактерии могут вызывать заболевание, продуцируя токсины, вызывая воспаление или образование гранулем, или вызывая реакцию гиперчувствительности. экзотоксины – чрезвычайно сильные яды, вырабатываемые некоторыми грамположительными бактериями. К ним относятся нейротоксины, такие как столбнячный токсин и ботулинический токсин; энтеротоксины, такие как токсин холеры; и токсин дифтерии, который блокирует синтез белка, вызывая тем самым некроз тканей. эндотоксины – это липополисахариды, которые являются компонентами внешней мембраны грамотрицательных клеточных стенок и высвобождаются при лизисе клеток.Они могут вызвать гипотензию, лихорадку, диссеминированное внутрисосудистое свертывание и шок. Другие токсины включают гемолизины и лейкоцидины, которые разрушают красные и белые кровяные тельца; киназы, разлагающие тромбы; и ферменты, атакующие ткани.

Устойчивость хозяина к инфекции снижается у слабых и ослабленных пациентов, а также у пациентов с пониженной способностью к созданию эффективного иммунного ответа из-за болезни или воздействия лекарств (таких как кортикостероиды, иммунодепрессанты или цитотоксические агенты).

Основной проблемой антимикробной терапии является эволюция устойчивых к антибиотикам штаммов бактерий, которые являются важной причиной серьезных нозокомиальных инфекций. Излишнее чрезмерное использование противомикробных средств ускоряет эволюцию устойчивых штаммов. Эта проблема усугубляется передачей устойчивости между различными видами плазмидами, производящими множество устойчивых к лекарствам штаммов.

Болезни, вызываемые бактериями. Различные виды бактерий имеют тенденцию поражать разные органы и системы организма, вызывая инфекционные заболевания, каждая из которых имеет свою группу симптомов.

Стафилококки обычно находятся на поверхности кожи. Когда они проникают в ткани тела, например, через порез, они обычно вызывают локальную инфекцию с воспалением и гноем. Иногда развивается штамм стафилококка, который может вызвать инфекцию, поражающую не только определенный участок тела, но это относительно редко.

Заболевания, вызываемые стрептококками, часто бывают более серьезными. Стрептококки имеют тенденцию сопротивляться локализации и могут распространяться с кровотоком.Среди болезней, вызываемых стрептококками, – стрептококковая ангина, ревматическая лихорадка и скарлатина.

Пневмония, менингит и гонорея вызываются различными типами диплококков. Пневмококк, вызывающий пневмонию, оказывает особое воздействие на легкие; менингококк имеет сродство с мозговыми оболочками головного и спинного мозга. Оба типа бактерий попадают в организм через дыхательные пути. гонорея, передаваемая бактериями, называемыми гонококками, обычно передается половым путем.

Холера, вызываемая спириллами и распространяемая из-за антисанитарных источников воды, раньше была страшной эпидемической болезнью. сифилис, как и гонорея, чаще всего передается половым путем. Это также вызвано спириллом.

Бациллы вызывают множество серьезных заболеваний, включая чуму, дифтерию, проказу, туберкулез и брюшной тиф. Профилактика и контроль распространения многих инфекционных заболеваний могут быть достигнуты путем иммунизации и соблюдения надлежащих санитарных условий.

бактерии группы кишечной палочки одна из грамотрицательных палочковидных бактерий, которые являются нормальными обитателями кишечного тракта человека и животных.

гемофильных бактерий бактерий, питательных сродством к компонентам свежей крови или чей рост значительно стимулируется на кровесодержащих средах.

молочнокислые бактерии бактерии, которые в подходящей среде производят ферментацию углеводных материалов с образованием молочной кислоты.

Энциклопедия и словарь Миллера-Кина по медицине, сестринскому делу и смежным вопросам здравоохранения, седьмое издание. © 2003 Saunders, входящий в состав Elsevier, Inc.Все права защищены.

.